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pte080611010 Medizin/Wellness, Forschung/Technologie |
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Forscher stellen Membranproteine künstlich her
Bakterielle Produktionsmaschinerie im Reagenzglas imitiert
Frankfurt
(pte/11.06.2008/10:05) -
Einem Frankfurter Wissenschaftsteam http://www.cef-mc.de ist es gelungen, eine neue Methode zur Herstellung von Proteinen in Zellmembranen zu etablieren. Damit lassen sich die Eiweiße in genügend großen Mengen für eine Untersuchung herstellen. Der Kern der Technik beruht auf dem Nachbau der bakteriellen Produktionsmaschinerie im Reagenzglas, berichten die Forscher im Fachmagazin "Proceedings der National Academy of Sciences" PNAS. Wie wichtig die neuen Erkenntnisse sind, zeigt sich in der Tatsache, dass etwa 60 Prozent aller Medikamente auf Membranproteine wirken.
Membranproteine gehören trotz ihrer großen Bedeutung als Schnittstelle zwischen der Zelle und ihrer Umgebung zu den bisher am wenigsten erforschten Eiweißen. Ein Grund dafür ist eine umhüllende Schicht aus Fettmolekülen sowie ihre Unlöslichkeit in Wasser. Bisher gebräuchliche biophysikalische Methoden waren nicht dazu geeignet, die Proteine herzustellen. Frank Bernhard vom Institut für Biophysikalische Chemie http://www.biophyschem.uni-frankfurt.de konnte nun zeigen, dass das als zellfreie Proteinsynthese bekannte Verfahren, das bereits in den 1980er Jahren für wasserlösliche Eiweiße entwickelt wurde, sich auch hervorragend zur Herstellung sehr vieler Membranproteine verwenden lässt. Die Methode erlaube aber auch zusätzlich ganz neue Wege bei der Ermittlung der dreidimensionalen Struktur von Membranproteinen zu gehen. Die Biophysiker um Volker Dötsch und Peter Güntert haben daraus ein neues Verfahren entwickelt, mit dessen Hilfe auch größere Membranproteine zukünftig leichter untersucht werden können.
Diese Methode beruht darauf, bestimmte Bereiche der Proteine für die Untersuchung mittels kernmagnetischer Resonanzspektroskopie (NMR) selektiv sichtbar zu machen. Voraussetzung hierfür ist der Einbau bestimmter NMR-aktiver Isotope. Das nun entwickelte Verfahren nutzt die große Flexibilität der zellfreien Proteinsynthese aus, nur bestimmte Bausteine der Eiweiße mit diesen NMR-aktiven Isotopen zu markieren, den Rest aber unmarkiert zu lassen. Mit dem System ließen sich auch größere Membranproteine untersuchen, deren NMR-Analyse bisher meist durch zu große Komplexität der Spektren behindert wurde, berichten die Forscher. Einen Erfolg konnten die Wissenschaftler mit der neuen Methode bereits erreichen: Von einem der Schlüsseleiweiße bei der Entstehung von Alzheimer - dem so genannten Membranprotein Presenilin-1 - konnten nun erste Strukturinformationen erhalten werden. Weitere Anwendungen der entwickelten Technik auf die Strukturanalyse von zentralen Eiweißen aus dem menschlichen Herz-Kreislaufsystem werden derzeit am Institut für Biophysikalische Chemie erprobt.
(Ende)
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